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Legenda
Uma pequena sequência de aminoácidos pode-se dispôr no espaço de forma helicoidal.Esta estrutura é estável porque se formam pontes de hidrogénio (indicadas a tracejado) entre o C=O do aminoácido n e o N-H do aminoácido n+4 (i.e, entre o 1º e o 5º, o 2º e o 6º, etc.). Na figura representa-se, por simplicidade, apenas o "esqueleto" N-Cα-C=O do péptido. A hélice eleva-se cerca de 5.4 Å por volta. A distância angular entre aminoácidos é de cerca de 100º, pelo que estão presentes cerca de 3.6 aminoácidos por volta da hélice: As cadeias laterais encontram-se voltadas para o exterior da hélice. Uma α-hélice mais comprida é estabilizada por múltiplas pontes de hidrogénio. A presença de resíduos desestabilizadores de hélices (como por exemplo a prolina pode provocar a interrupção da estrutura da hélice ou uma curvatura da mesma (como neste caso) A visualização da α-hélice completa (incluindo cadeias laterais) permite prever a sua localização na proteína. Rode a estrutura para observar que uma das faces da hélice é rica em aminoácidos polares e hidrofílicos, enquanto a outra é rica em aminoácidos hidrofóbicos A observação desta α-hélice na proteína comprova que de facto a face hidrofílica se encontra exposta ao solvente e que tal como previsto a face hidrofóbica está voltada para o interior da proteína. A estrutura terciária da proteína Outros modelos interactivos: Folha β paralela Folha β anti-paralela α-hélice Hemoglobina Oxihemoglobina (I) Oxihemoglobina (II) Hidratos de carbono Succinato desidrogenase Citocromo bc1 Citocromo c oxidase Vias metabólicas: Fermentação e respiração Metabolismo de ácidos gordos Glicólise Ciclo de Krebs Síntese e degradação do glicogénio Gluconeogénese Degradação de aminoácidos e ciclo da ureia Via das pentoses-fosfato Integração e regulação do metabolismo Estrutura e função de proteínas Organização da célula eucariótica visitas desde 4 de Janeiro de 2002
Esta estrutura é estável porque se formam pontes de hidrogénio (indicadas a tracejado) entre o C=O do aminoácido n e o N-H do aminoácido n+4 (i.e, entre o 1º e o 5º, o 2º e o 6º, etc.). Na figura representa-se, por simplicidade, apenas o "esqueleto" N-Cα-C=O do péptido. A hélice eleva-se cerca de 5.4 Å por volta. A distância angular entre aminoácidos é de cerca de 100º, pelo que estão presentes cerca de 3.6 aminoácidos por volta da hélice:
As cadeias laterais encontram-se voltadas para o exterior da hélice. Uma α-hélice mais comprida é estabilizada por múltiplas pontes de hidrogénio. A presença de resíduos desestabilizadores de hélices (como por exemplo a prolina pode provocar a interrupção da estrutura da hélice ou uma curvatura da mesma (como neste caso) A visualização da α-hélice completa (incluindo cadeias laterais) permite prever a sua localização na proteína. Rode a estrutura para observar que uma das faces da hélice é rica em aminoácidos polares e hidrofílicos, enquanto a outra é rica em aminoácidos hidrofóbicos A observação desta α-hélice na proteína comprova que de facto a face hidrofílica se encontra exposta ao solvente e que tal como previsto a face hidrofóbica está voltada para o interior da proteína. A estrutura terciária da proteína Outros modelos interactivos: Folha β paralela Folha β anti-paralela α-hélice Hemoglobina Oxihemoglobina (I) Oxihemoglobina (II) Hidratos de carbono Succinato desidrogenase Citocromo bc1 Citocromo c oxidase Vias metabólicas: Fermentação e respiração Metabolismo de ácidos gordos Glicólise Ciclo de Krebs Síntese e degradação do glicogénio Gluconeogénese Degradação de aminoácidos e ciclo da ureia Via das pentoses-fosfato Integração e regulação do metabolismo Estrutura e função de proteínas Organização da célula eucariótica visitas desde 4 de Janeiro de 2002
Uma α-hélice mais comprida é estabilizada por múltiplas pontes de hidrogénio. A presença de resíduos desestabilizadores de hélices (como por exemplo a prolina pode provocar a interrupção da estrutura da hélice ou uma curvatura da mesma (como neste caso) A visualização da α-hélice completa (incluindo cadeias laterais) permite prever a sua localização na proteína. Rode a estrutura para observar que uma das faces da hélice é rica em aminoácidos polares e hidrofílicos, enquanto a outra é rica em aminoácidos hidrofóbicos A observação desta α-hélice na proteína comprova que de facto a face hidrofílica se encontra exposta ao solvente e que tal como previsto a face hidrofóbica está voltada para o interior da proteína. A estrutura terciária da proteína Outros modelos interactivos: Folha β paralela Folha β anti-paralela α-hélice Hemoglobina Oxihemoglobina (I) Oxihemoglobina (II) Hidratos de carbono Succinato desidrogenase Citocromo bc1 Citocromo c oxidase Vias metabólicas: Fermentação e respiração Metabolismo de ácidos gordos Glicólise Ciclo de Krebs Síntese e degradação do glicogénio Gluconeogénese Degradação de aminoácidos e ciclo da ureia Via das pentoses-fosfato Integração e regulação do metabolismo Estrutura e função de proteínas Organização da célula eucariótica visitas desde 4 de Janeiro de 2002
A visualização da α-hélice completa (incluindo cadeias laterais) permite prever a sua localização na proteína. Rode a estrutura para observar que uma das faces da hélice é rica em aminoácidos polares e hidrofílicos, enquanto a outra é rica em aminoácidos hidrofóbicos A observação desta α-hélice na proteína comprova que de facto a face hidrofílica se encontra exposta ao solvente e que tal como previsto a face hidrofóbica está voltada para o interior da proteína. A estrutura terciária da proteína Outros modelos interactivos: Folha β paralela Folha β anti-paralela α-hélice Hemoglobina Oxihemoglobina (I) Oxihemoglobina (II) Hidratos de carbono Succinato desidrogenase Citocromo bc1 Citocromo c oxidase Vias metabólicas: Fermentação e respiração Metabolismo de ácidos gordos Glicólise Ciclo de Krebs Síntese e degradação do glicogénio Gluconeogénese Degradação de aminoácidos e ciclo da ureia Via das pentoses-fosfato Integração e regulação do metabolismo Estrutura e função de proteínas Organização da célula eucariótica visitas desde 4 de Janeiro de 2002
A observação desta α-hélice na proteína comprova que de facto a face hidrofílica se encontra exposta ao solvente e que tal como previsto a face hidrofóbica está voltada para o interior da proteína. A estrutura terciária da proteína Outros modelos interactivos: Folha β paralela Folha β anti-paralela α-hélice Hemoglobina Oxihemoglobina (I) Oxihemoglobina (II) Hidratos de carbono Succinato desidrogenase Citocromo bc1 Citocromo c oxidase Vias metabólicas: Fermentação e respiração Metabolismo de ácidos gordos Glicólise Ciclo de Krebs Síntese e degradação do glicogénio Gluconeogénese Degradação de aminoácidos e ciclo da ureia Via das pentoses-fosfato Integração e regulação do metabolismo Estrutura e função de proteínas Organização da célula eucariótica visitas desde 4 de Janeiro de 2002
A estrutura terciária da proteína Outros modelos interactivos: Folha β paralela Folha β anti-paralela α-hélice Hemoglobina Oxihemoglobina (I) Oxihemoglobina (II) Hidratos de carbono Succinato desidrogenase Citocromo bc1 Citocromo c oxidase Vias metabólicas: Fermentação e respiração Metabolismo de ácidos gordos Glicólise Ciclo de Krebs Síntese e degradação do glicogénio Gluconeogénese Degradação de aminoácidos e ciclo da ureia Via das pentoses-fosfato Integração e regulação do metabolismo Estrutura e função de proteínas Organização da célula eucariótica visitas desde 4 de Janeiro de 2002
Folha β paralela Folha β anti-paralela α-hélice Hemoglobina Oxihemoglobina (I) Oxihemoglobina (II) Hidratos de carbono Succinato desidrogenase Citocromo bc1 Citocromo c oxidase
Fermentação e respiração Metabolismo de ácidos gordos Glicólise Ciclo de Krebs Síntese e degradação do glicogénio Gluconeogénese Degradação de aminoácidos e ciclo da ureia Via das pentoses-fosfato Integração e regulação do metabolismo Estrutura e função de proteínas Organização da célula eucariótica