This site requires that JavaScript (and JAVA) be enabled in your browser. A adição de O2 ao Fe provoca uma modificação da sua estrutura electrónica e uma diminuição do seu raio. O ferro oxigenado cabe na cavidade da porfirina, e portanto desloca-se em direcção ao plano do hemo. Compare-se a hemoglobina com a hemoglobina . É evidente o deslocamento do Fe, assim como uma grande diminuição do comprimento da ligação Fe-His. O movimento da His em direcção ao Fe repercute-se também ao resto da subunidade: note como a hélice à qual pertence a His muda de posição. As mudanças conformacionais das subunidades que ocorrem quando da ligação do O2 ao Fe transmitem-se a toda a estrutura. Ao passar da forma (forma T) para a forma (forma R), os dímeros αβ deslizaram um sobre o outro, provocando (entre outros eventos) a diminuição da dimensão da cavidade central da hemoglobina. Isto tem um efeito importante na regulação da capacidade de ligação ao O2 : esta cavidade encontra-se revestida por grupos básicos, e na forma T pode albergar uma molécula de 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG). Este forma ligações iónicas muito fortes com estes grupos, e dificulta bastante a mobilidade da proteína, e consequentemente a sua capacidade de se ligar ao O2. Na forma R, a cavidade torna-se pequena demais para o BPG, que deixa por isso de se opôr à oxigenação dos hemos. O BPG estabiliza portanto a forma T, e por isso diminui a afinidade da Hb para o O2.

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