1AG9 - Flavodoxina de E. coli
Hoover and Ludwig (1997) Protein Sci. 6: 2525-2537

Uma pequena sequência de aminoácidos pode-se dispôr no espaço de forma
helicoidal.

Esta estrutura é estável porque se formam pontes de hidrogénio entre o C=O do aminoácido n e o N-H do aminoácido n+4 (i.e, entre o 1º e o 5º, o 2º e o 6º, etc.). Na figura representa-se, por simplicidade, apenas o "esqueleto" N-C_α-C=O do péptido. A hélice eleva-se cerca de 5.4 Å por volta. A distância angular entre aminoácidos é de cerca de 100º, pelo que estão presentes cerca de 3.6 aminoácidos por volta da hélice:
As cadeias laterais encontram-se voltadas para o exterior da hélice.

Uma α-hélice mais comprida é estabilizada por múltiplas pontes de hidrogénio. A presença de resíduos desestabilizadores de hélices (como por exemplo a prolina pode provocar a interrupção da estrutura da hélice ou uma curvatura da mesma (como neste caso). A visualização da
α-hélice completa (incluindo cadeias laterais) permite prever a sua localização na proteína. Rode a estrutura para observar que uma das faces da hélice é rica em aminoácidos polares e hidrofílicos, enquanto a outra é rica em aminoácidos hidrofóbicos.
A observação desta α-hélice na proteína comprova que de facto a face hidrofílica se encontra exposta ao solvente e que tal como previsto a face hidrofóbica está voltada para o interior da proteína.
A estrutura terciária da proteína