Hemoglobina
Pechik, I., Ji, X., Fidelis, K., Karavitis, M., Moult, J., Brinigar, W.S., Fronticelli, C., Gilliland, G.L. (1996) Biochemistry 35: 1935-1945

A adição de O₂ ao Fe provoca uma modificação da sua estrutura electrónica e uma diminuição do seu raio. O ferro oxigenado cabe na cavidade da porfirina, e portanto desloca-se em direcção ao plano do hemo. Compare-se a hemoglobina
desoxigenada com a hemoglobina
oxigenada. É evidente o deslocamento do Fe, assim como uma grande diminuição do comprimento da ligação Fe-His. O movimento da His em direcção ao Fe repercute-se também ao resto da subunidade: note como a hélice à qual pertence a His muda de posição. As mudanças conformacionais das subunidades que ocorrem quando da ligação do O₂ ao Fe transmitem-se a toda a estrutura. Ao passar da forma
desoxigenada (forma T) para a forma
oxigenada (forma R), os dímeros αβ deslizaram um sobre o outro, provocando (entre outros eventos) a diminuição da dimensão da cavidade central da hemoglobina. Isto tem um efeito importante na regulação da capacidade de ligação ao O₂ : esta cavidade encontra-se revestida por grupos
básicos, e na forma T pode albergar uma molécula de 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG). Este forma ligações iónicas muito fortes com estes grupos, e dificulta bastante a mobilidade da proteína, e consequentemente a sua capacidade de se ligar ao O₂. Na forma R, a cavidade torna-se pequena demais para o BPG, que deixa por isso de se opôr à oxigenação dos hemos. O BPG estabiliza portanto a forma T, e por isso diminui a afinidade da Hb para o O₂.